Перевод: с русского на все языки

со всех языков на русский

лизина и аргинина

  • 1 плазмин

    [греч. plasma — нечто образованное, сформированное и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]
    фермент класса гидролаз (см. гидролазы), катализирующий гидролитическое расщепление пептидов и сложных эфиров аргинина и лизина. П. — гликопротеин (молекулярный вес около 92 кДа), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью S—S: тяжелой (68 кДа) и легкой (25 кДа). П. превращает фибрин в растворимые продукты, способствуя рассасыванию тромба. В фибрине П. гидролизует пептидные связи, образованные остатками лизина и аргинина. Субстратами П. являются также фибриноген, факторы свертывания крови V, VIII и XII, гликопротеины мембран тромбоцитов, компоненты C1, С3 и С5 системы комплемента и др. В плазме крови П. находится в виде предшественника (профермента) плазминогена, который существует в двух формах, различающихся содержанием углеводного компонента. Различное содержание сиаловых кислот в углеводных компонентах обусловливает множественность изофракций плазминогена, который синтезируется в клетках печени. Белковая часть плазминогена представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую у человека из 790 аминокислотных остатков. П. используют для лечения болезней, сопровождающихся образованием тромбов (острый тромбофлебит, тромбоэмболии лёгочной и периферической артерий, тромбоз сосудов мозга, инфаркт миокарда). Термин "П." предложен Л. Христенсеном и Х. МакЛеодом в 1945 г.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > плазмин

  • 2 белки

    proteins; albumins

    Сложные органические вещества ( полипептиды), состоящие из аминокислот, соединённых пептидными ( амидными) связями; важнейшие компоненты живой клетки (см. также альбумины).

    Продукт Staphylococcus aureus, способный связывать иммуноглобулин G; используется для измерения клеточных антигенов и антител. Образует комплексы с антителами, не нарушая их связывания с антигеном. В иммобилизованной форме используется в аффинной хроматографии для разделения подклассов иммуноглобулинов, а также в различных типах иммунопроб.

    Ферменты, имеющиеся во всех путях биосинтеза и ряде путей катаболизма. Кроме катаболитических центров, распознающих и связывающих субстраты, у аллостерических белков есть и другие стереоспецифические участки – аллостерические центры, а именно места связывания эффекторов, изменяющих сродство фермента к субстрату. Аллостерические эффекторы представляют собой низкомолекулярные соединения, конечные продукты биосинтеза или такие вещества, как АТФ, АДФ, АМФ, ацетил-КоА, фосфоенолпируват и NADH.

    Образование белков из аминокислот; осуществляется путём последовательной поликонденсации отдельных аминокислотных остатков, начиная с амино-N-конца полипептидной цени в направлении к карбоксильному C-концу.

    Общий термин для белков вирусной частицы и белков, индуцированных вирусом.

    Полипептиды, образуемые экспрессией гибридного гена.

    Белки, характеризующиеся более сложным способом свёртывания цепи по сравнению с фибриллярными. Эти белки сохраняют свою структуру преимущественно за счёт взаимодействия гидрофобных остатков. Примеры: миоглобин, лизоцим, карбоксипептидаза A.

    Белки, потерявшие свою естественную конфигурацию при воздействии дестабилизирующего агента, например тепла (см. также денатурация).

    белки, дестабилизирующие спираль — helix-destabilizing proteins, HDP

    Специфичные белки, связывающиеся с разделяющимися нитями двойной спирали ДНК в вилке репликации для поддержания ДНК в «расплетённом» состоянии.

    Входят в состав электрон-транспортных цепей ( участвуют в переносе протонов и электронов). Они содержат негеминовое железо, с одной стороны, связанное с атомами серы остатков цистеина, а с другой – с неорганической сульфидной серой. Помимо транспорта электронов в мембранах, эти белки участвуют в фиксации молекулярного азота, в восстановлении сульфита и нитрита, в фотосинтезе, в освобождении и активации молекулярного водорода и в окислении алканов. Железосерные белки имеют небольшую молекулярную массу ( порядка 10 кДа) и сильно отрицательный окислительно-восстановительный потенциал (см. также ферредоксины).

    Различают два типа железосодержащих белков: гемопротеины и белки с негемовым железом. Первый негемовый железосодержащий белок – ферредоксин был выделен из клостридий. В настоящее время известно большое семейство белков с негемовым железом.

    Встроенные в мембрану внутренние белки; амфипатические молекулы, имеют центральное гидрофобное ядро, взаимодействующее с жирнокислотными цепями и гидрофильные концы, контактирующие с клеточным содержимым и с окружением. Часто эти белки имеют углеводные цепи, присоединённые к той части молекулы, которая выступает во внеклеточную среду.

    Белки, которые встроены в клеточную мембрану или мембрану клеточной органеллы или ассоциированы с ней. Молекулярная масса мембранных белков обычно варьирует в пределах от 10 кДа до 240 кДа.

    Белок в своем естественном, in vivo состоянии, в противоположность денатурированному.

    Структурный белок, из которого состоит оболочка вируса ( фага) и клеток микроорганизмов.

    белки одноклеточных — single cell protein, SCP

    Продукт выращивания дрожжей, бактерий, грибов или водорослей ради их белкового содержимого; используется в продуктах питания и животном корме, поскольку содержит углеводы, жиры, витамины и минеральные вещества.

    Мембранные белки, но в отличие от интегральных ( внутренних) белков они не пронизывают мембрану и связаны с ней менее прочно.

    Расщепление сигнальной последовательности, регулирующей прохождение белка через мембрану клетки или органеллы.

    Белки, состоящие только из аминокислот.

    Белки, осуществляющие гидролиз других белков. Продукты жизнедеятельности бактерий (например, Bacillus subtilis) и грибов. Используются в качестве добавки к моющим средствам, в кожевенной промышленности при дублении кожи, в научно-исследовательской практике.

    Белки-посредники, обеспечивающие для эффекторов взаимодействие с ДНК (см. также репрессор и апорепрессор).

    Процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою нативную ( биологически активную) пространственную структуру (см. также ренатурация).

    Белки, входящие в состав рибосомы. Рибосомные белки характеризуются глобулярной компактной конформацией с развитой вторичной и третичной структурой; они занимают преимущественно периферическое положение в ядре, состоящем из рибосомной РНК (см. также рибосомный).

    Растворимые белки, которые специфически и обратимо связывают различные вещества, включая сахара, аминокислоты, неорганические ионы и витамины.

    Аналитический метод, используемый для определения последовательности аминокислот, составляющих пептид или белок (см. также секвенирование).

    Химический метод синтеза пептидных связей (предложен в 1960 г. Мерифильдом, США). Этот метод получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс.

    сложные белки — conjugated proteins, proteids

    Белки, содержащие помимо аминокислот небелковые компоненты, а именно ионы металла или органические молекулы – липиды, углеводы или нуклеиновые кислоты.

    Белки, функционирующие как структурные компоненты клетки.

    Гистоны - структурные белки эукариотических хромосом; относительно небольшие белки с очень большой долей положительно заряженных аминокислот ( лизина и аргинина); положительный заряд помогает гистонам прочно связываться с ДНК ( которая заряжена сильно отрицательно) независимо от её нуклеотидной последовательности (см. также хромосомный).

    Русско-английский словарь терминов по микробиологии > белки

  • 3 метилирование

    [франц. methyle — группа CH3, от греч. methy — вино, мёд и hyle — дерево; древесный алкоголь]
    ферментативное присоединение к биологической макромолекуле (белок, ДНК, РНК, полисахариды) метильной группы (-CH3) (см. метилазы); напр., при М. ДНК эукариот (см. ДНК метилирование) происходит присоединение метильной группы к цитозину с образованием 5-метилцитозина; эта реакция катализируется ферментом цитозин-5ДНК-метилтрансферазой. У бактерий процесс М. сайтов рестрикции (модификация) предохраняет ДНК от разрушения собственными эндонуклеазами. Высокий уровень М. характерен для 23S pРНК прокариот, 28S рРНК эукариот и тРНК. С помощью М. 23S рРНК большинство бактерий реализуют свою устойчивость к антибиотикам (см. РНК метилирование). Специальная 2'-O-метилтрансфераза осуществляет М. кэпа мРНК (см. кэп). В белках М. подвергаются в основном аминогруппы остатков лизина и аргинина (см. метилирование белка), влияя этим на их функциональную активность. В полисахаридах происходит М. атома кислорода в положении 6 остатков D-глюкозы. Перенос метильных групп на двойные связи ненасыщенных жирных кислот микроорганизмов приводит к образованию кислот с разветвленной цепью или содержащих циклопропановые кольца. В результате М. некоторых биологически активных соединений (напр., гистамина, никотинамида) образуются продукты, выводимые из организма. М. осуществляется и при синтезе некоторых соединений (напр., синтез тимидиловой кислоты происходит путем ферментативного М. дезоксиуридиловой кислоты).

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > метилирование

  • 4 протеинкиназы

    [франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный", и греч. kinéo — двигаю, перемещаю]
    ферменты, катализирующие перенос концевого остатка фосфата с АТФ (см. аденозинтрифосфат) на различные группы в структуре белка. П. разделены на пять больших классов: П. первого класса переносят фосфат на спиртовые группы серина и треонина; П. второго класса переносят фосфат на спиртовую группу тирозина; П. третьего класса образуют фосфоамидные связи, перенося остаток фосфата на атомы азота гистидина, лизина или аргинина; П. четвертого класса фосфорилируют остатки цистеина в полипептиде; П. пятого класса способны фосфорилировать остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот. Химическая модификация молекулы белка, происходящая под действием П., является эффективным и широко распространенным способом регуляции активности многих ферментов и других внутриклеточных белков. П. совместно с протеинфосфатазами (см. протеинфосфатазы) принимают участие во многих важнейших клеточных процессах (см. митоз; белковые рецепторы; митоген-активируемые протеинкиназы); они служат мишенями для многих медицинских препаратов.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеинкиназы

  • 5 протеолитические ферменты

    = протеазы
    [франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и lysis — растворение, распад, греч. lytikos — способный освобождать, растворять; лат. fermentum — закваска]
    ферменты класса гидролаз (см. гидролазы), катализирующие гидролитическое расщепление (протеолиз) пептидных связей в белках и пептидах. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью П.ф. и пространственной структурой гидролизуемого субстрата (белка или пептида). Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соответственно карбоксипептидазы и аминопептидазы), и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П.ф. обладает строгой субстратной специфичностью; к ним относятся, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцина в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник пептида ангиотензина, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидаза, отщепляющая N-концевой гексапептид в трипсиногене (предшественник трипсина). Специфичность большинства П.ф. определяется в основном структурой аминокислотного остатка, расположенного рядом с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для многих ферментов (химотрипсин, пепсин, субтилизины и др.) важно наличие вблизи расщепляемой связи гидрофобных остатков (фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). П.ф. типа эластазы (фермент поджелудочной железы) гидролизуют связи, образованные аминокислотными остатками с небольшой боковой группой (напр., остатками аланина и серина). Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространственной структуре субстрата. Многие П.ф. прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки. К ним относятся, напр., сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков из клетки во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при различных рН. Так, П.ф. желудка (напр., пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5—2, лизосомные ферменты — при рН 4—5, а П.ф. сыворотки крови, тонкого кишечника и др. — при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Некоторые П.ф. используют в качестве кофактора ионы металлов (Са 2+, Mg 2+ и др.). Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза (см. аденозинтрифосфат). У эукариот эта система включает низкомолекулярный белок убиквитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат. В организме П.ф. осуществляют переваривание белков пищи, играют важную роль во многих процессах, напр. при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции, апоптозе (см. апоптоз). Во многих этих случаях П.ф. расщепляют в субстрате лишь одну или несколько связей (ограниченный протеолиз). Активность П.ф. регулируется на посттрансляционной стадии путем активации их неактивных предшественников (проферментов), а также действием природных ингибиторов ферментов (α2-макроглобулина, α1-антитрипсина, секреторного панкреатического ингибитора и др.). Нарушение механизмов регуляции активности П.ф. является причиной многих тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). П.ф. применяют в медицине, напр. для коррекции нарушений пищеварения, заживления ран и ожогов и др. Их также используют для получения смесей аминокислот, применяемых для парентерального питания, в производстве гормональных препаратов и некоторых антибиотиков (см. антибиотики), в пищевой и кожевенной промышленности, производстве моющих средств.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеолитические ферменты

  • 6 метилирование белка

    [франц. methyle — группа CH3, от греч. methy — вино, мёд и hyle — дерево; древесный алкоголь]
    процесс посттрансляционной модификации белка, заключающийся в энзиматическом присоединении метильной группы к аминокислотам полипептида (см. метилирование). М.б. осуществляется гл. обр. по аминокислотным остаткам лизина, аргинина и гистидина (N-метилирование), а также по остаткам глутаминовой и аспарагиновой кислот (О-метилирование). В М.б. принимают участие разнообразные метилазы (см. метилазы). Так, метилирование гистонов осуществляется гистоновыми метилтрансферазами (гистон-лизин метилтранферазой и гистон-аргинин метилтранферазой), которые катализируют перенос метильных групп из S-аденозилметионина (см. S-аденозилметионин) на лизиновые и аргининовые остатки гистонов. При этом, напр., метилирование лизина-9 гистона H3 приводит к связыванию белка хроматина HP1, конденсации хроматина и ингибированию транскрипции. М.б. участвует в эпигенетической регуляции экспрессии генов, в передаче сигналов внутри клеток, в дифференцировке и др. процессах. Впервые М.б. обнаружено Д. Комбом с соавт. в 1966 г.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > метилирование белка

  • 7 гистоны

    Группа простых белков, содержащихся в ядрах большинства клеток животных или растений. Гистоны характеризуются высоким уровнем основных аминокислот – аргинина и лизина.

    Изменение структуры гистонов, происходящее при фосфорилировании, метилировании или ацетилировании некоторых боковых цепей аминокислот.

    Русско-английский словарь терминов по микробиологии > гистоны

  • 8 биогенные амины

    [греч. bio(s) — жизнь и genes — порождающий, рождающийся; англ. amino — группа NH2, от ammonia — аммиак, от лат. sal ammoniacus — соль Аммона, нашатырь]
    группа азотсодержащих органических соединений, образующихся в организмах человека, животных, растений и бактерий путем декарбоксилирования аминокислот, т.е. отщепления от них карбоксильной группы (-COOH). Наиболее известны кадаверин, путресцин, агматин, которые образуются соответственно из лизина, орнитина и аргинина. К Б.а. относятся также некоторые гидрофильные гормоны (гистамин, серотонин, мелатонин). Многие Б.а. синтезируются при анаэробных (гнилост-ных) процессах распада белковых веществ (в т.ч. в кишечнике), вызванных микроорганизмами (см. анаэробы), они часто токсичны для животных и человека.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > биогенные амины

  • 9 гистоны

    [греч. histos — ткань]
    группа небольших по молекулярной массе белков, входящих в состав хроматина (см. хроматин). Различают пять основных видов Г.: H1, H2, H3a, H3b и H4 (Н — от англ. h(istone), а цифры и буквы обозначают номера фракций при их хроматографической очистке). Содержат повышенное количество лизина, гистидина и аргинина, но совсем не содержат триптофан; обладают слабыми щелочными свойствами. Г. принадлежат к наиболее консервативным по первичной структуре белкам в ряду от простейших эукариот до высших; напр., аминокислотные последовательности Г. Н4 из вилочковой железы теленка и проростков гороха различаются только по двум положениям аминокислот из ста двух. Способность Г. образовывать комплексы определяет чрезвычайно важную их функцию в клеточном ядре: формирование нуклеосомного ядра или кора (от англ. "core" — сердцевина, ядро) — мультибелкового комплекса, вокруг которого накручивается спираль ДНК (см. нуклеосома). Г. участвуют в поддержании и изменении структуры хромосом на разных стадиях клеточного цикла, в регуляции активности генов. Открыты в 1884 г. А. Косселем.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > гистоны

  • 10 трипсин

    [греч. trypsis — раздробление, разжижение и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]
    пищеварительный фермент, относящийся к пептидгидролазам, который вырабатывается в виде неактивного трипсиногена (см. трипсиноген) поджелудочной железой человека и животных и расщепляет белки в кишечнике. Бычий Т. обладает высокой специфичностью и избирательно гидролизует связи основных аминокислот (аргинина и лизина), что используется для изучения первичной структуры белков, препараты Т. используются также в медицине. Название "Т." в 1867 г. предложил В. Кюне.

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > трипсин

  • 11 тромбин

    [греч. thromb(os) — сгусток и лат. - in(e) — суффикс, обозначающий "подобный"]
    протеолитический фермент гликопротеидной природы, относящийся к ферментам класса гидролаз (сериновая протеаза), который катализирует гидролиз пептидных связей, образованных остатками аргинина и лизина (обладает ограниченной субстратной специфичностью). Т. образуется в плазме крови из протромбина; он превращает фибриноген в фибрин. Происходит это за счет разрушения Т. мембраны тромбоцитов, что ведет к выходу из них серотонина, гистамина, ферментов, факторов свертывания крови. Применяется в медицине в качестве местного кровоостанавливающего средства. За 1 единицу активности Т. принимают активность такого количества препарата, которое способно свернуть при температуре 37 °С 1 мл свежей плазмы за 30 с или 1 мл 0,1 % раствора очищенного фибриногена за 15 с. Благодаря способности Т. селективно разрушать связь между аргинином и глицином, он используется для отделения от слитых белков аминокислотных последовательностей аффинных ярлычков (см. аффинный ярлычок) после их очистки. Существование Т. предсказано А. Шмидтом в 1872 г., впервые выделен В. Ховеллом в 1910 г.
    Syn: тромбаза, фибрин-фермент

    Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > тромбин

  • 12 трипсин

    1. trypsin

     

    трипсин
    Один из основных пищеварительных (протеолитических) ферментов, катализирующий гидролиз пептидов и др. соединений по месту связей, в которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина
    [ http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech_Eng-Rus.pdf]

    Тематики

    EN

    Русско-английский словарь нормативно-технической терминологии > трипсин

  • 13 цистинурия

    1. cystinuria

     

    цистинурия
    НЗЧ, характеризующееся нарушением транспорта некоторых аминокислот (цистина, лизина, аргинина) в почечных канальцах, повышением содержания цистина в моче и образованием конкрементов (цистиновых камней); передается по аутосомно-рецессивному типу.
    [Арефьев В.А., Лисовенко Л.А. Англо-русский толковый словарь генетических терминов 1995 407с.]

    Тематики

    EN

    Русско-английский словарь нормативно-технической терминологии > цистинурия

См. также в других словарях:

  • Лизин — Лизин …   Википедия

  • Октанайн Ф (фильтрованный) — Действующее вещество ›› Фактор свертывания крови IX (Antihemophilic factor IX) Латинское название Octanine F (filtered) АТХ: ›› B02BD04 Фактор свертывания крови IX Фармакологическая группа: Коагулянты (в т.ч. факторы свертывания крови),… …   Словарь медицинских препаратов

  • Шарпенак, Анатолий Эрнестович — Анатолий Эрнестович Шарпенак …   Википедия

  • гистоны — histones гистоны. Hебольшие высококонсервативные ДНК связывающие белки, богатые основными аминокислотами (см. табл.); Г. классифицируются по процентному содержанию лизина и аргинина (богатые лизином и богатые аргинином гистоны): Символ… …   Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

  • Карбоксипептидазы —         группа ферментов из класса гидролаз (См. Гидролазы) (К. А, К. В, К. дрожжей), катализирующих ступенчатый гидролиз полипептидов (См. Полипептиды) с С конца, т. е. с Аминокислоты, у которой свободна карбоксильная группа ( СООН).… …   Большая советская энциклопедия

  • Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями ( СО NH2 ) в определенной последовательности. Белки являются главными… …   Медицинская энциклопедия

  • ПЛАЗМИН — фермент класса гидролаз, катализирующий расщепление фибрина, в результате чего происходит разрушение тромбов. П. гликопротеин (мол. м. ок. 92 тыс.), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью SЧS: тяжелой (мол. м. ок. 68 тыс.) и… …   Химическая энциклопедия

  • Гистоны — Образование нуклеосомы Гистоны  основной класс нуклеопротеинов, ядерных белков, необходимых для сборки и упаковки нитей ДНК в …   Википедия

  • Гистоны —         группа белков, обладающих слабоосновными свойствами; относятся к простым белкам. Г. содержатся в ядрах большинства клеток животных. Особенно богаты ими белки эритроцитов и зобной железы. Щелочные свойства Г. определяются наличием основных …   Большая советская энциклопедия

  • ТРИПСИН — ТРИПСИН, пищеварительный фермент, выделяемый ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗОЙ. Выделяется в неактивной форме (чтобы не повредить ткани на пути в кишечник), затем фермент тонкой кишки преобразует его в активный трипсин. Расщепляет пептидные связи аминокислот …   Научно-технический энциклопедический словарь

  • ГИСТОНЫ — (от греч. histos ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5 12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к рых составляют белки с близкими св вами, выделенные из разных организмов.… …   Химическая энциклопедия

Поделиться ссылкой на выделенное

Прямая ссылка:
… Нажмите правой клавишей мыши и выберите «Копировать ссылку»